Cos'è perossidasi?

Perossidasi

Le perossidasi sono una vasta famiglia di enzimi (EC 1.11.1.x) che catalizzano reazioni di ossidoriduzione. Più specificamente, catalizzano la reazione di riduzione del perossido di idrogeno (H₂O₂) e l'ossidazione di una varietà di substrati.

Reazione generale catalizzata:

ROOR' + substrato ridotto (2 AH) → ROH + R'OH + substrato ossidato (A₂)

Dove:

  • ROOR' può essere H₂O₂ (perossido di idrogeno) o un perossido organico.
  • AH è il substrato ridotto.
  • A₂ è il substrato ossidato.

Funzioni e Distribuzione:

Le perossidasi si trovano in una vasta gamma di organismi, tra cui piante, animali e microrganismi. Svolgono un ruolo cruciale in vari processi biologici, tra cui:

  • Piante: Coinvolte nella lignificazione, nella cicatrizzazione delle ferite, nella difesa contro agenti patogeni, nella regolazione della crescita e nello stress ossidativo. La perossidasi%20horseradish (HRP) è una delle perossidasi più studiate e utilizzate.
  • Animali: Coinvolte nella sintesi degli ormoni tiroidei, nella funzione immunitaria e nella detossificazione di composti tossici. La mieloperossidasi è un esempio importante presente nei neutrofili.
  • Microrganismi: Coinvolte nella degradazione di composti organici, nella difesa contro lo stress ossidativo e nella patogenicità.

Classificazione:

Le perossidasi possono essere classificate in diverse categorie in base al loro cofattore e alla loro struttura:

Applicazioni:

Le perossidasi hanno numerose applicazioni in vari campi, tra cui:

  • Biotecnologie: Utilizzate in test immunologici (ELISA), biosensori e nella sintesi di polimeri. La perossidasi%20horseradish è ampiamente utilizzata in queste applicazioni.
  • Industria: Utilizzate nella decolorazione di tessuti, nella rimozione di fenoli dalle acque reflue e nella produzione di carta.
  • Medicina: Utilizzate nella diagnosi di malattie e nello sviluppo di nuove terapie.

Inibitori:

Molti composti possono inibire l'attività delle perossidasi. Esempi comuni includono cianuro, azide e sulfito. Questi inibitori si legano al sito attivo dell'enzima e ne impediscono il legame con il substrato.