La catalasi è un enzima presente nella maggior parte degli organismi viventi esposti all'ossigeno, come batteri, piante e animali. La sua funzione principale è catalizzare la decomposizione del perossido di idrogeno (H₂O₂) in acqua (H₂O) e ossigeno molecolare (O₂). Questa reazione è fondamentale perché il perossido di idrogeno è un sottoprodotto tossico del metabolismo aerobico e deve essere rimosso rapidamente per proteggere le cellule dai danni ossidativi.
La funzione principale della catalasi è quindi la detossificazione del perossido di idrogeno. L'accumulo di H₂O₂ può danneggiare i componenti cellulari, come le proteine, il DNA e i lipidi, causando stress ossidativo e contribuendo a diverse patologie. La catalasi protegge la cellula da questi effetti nocivi.
Negli organismi eucarioti, la catalasi è principalmente localizzata nei perossisomi, organelli specializzati in diverse vie metaboliche, inclusa la detossificazione. La concentrazione di catalasi è particolarmente alta nel fegato e nei globuli rossi, tessuti con alta attività metabolica e produzione di perossido di idrogeno.
La catalasi agisce secondo una reazione a due fasi:
Dove Enz-Fe(III) rappresenta l'enzima catalasi con un atomo di ferro nel suo sito attivo. L'enzima subisce una ossidazione nel primo passaggio, poi una riduzione nel secondo, ritornando al suo stato originale e rilasciando ossigeno.
La catalasi è una proteina tetramerica, composta da quattro subunità, ognuna contenente un gruppo eme (ferro-porfirina) nel sito attivo. L'atomo di ferro è essenziale per l'attività catalitica dell'enzima.
Diversi fattori possono influenzare l'attività della catalasi, tra cui:
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