I proteoglicani sono una classe di glicoproteine pesantemente glicosilate, caratterizzate dalla presenza di una o più catene di glicosaminoglicani (GAG) covalentemente legate ad una proteina centrale.
La proteina centrale varia notevolmente in dimensioni e struttura, determinando le diverse proprietà dei proteoglicani. La porzione GAG rappresenta una parte significativa del peso molecolare del proteoglicano, spesso superiore al 95%.
A differenza delle altre glicoproteine che contengono oligosaccaridi complessi N-legati o O-legati, i proteoglicani sono unici a causa del loro contenuto di GAG. Questi GAG sono lunghe catene polisaccaridiche lineari composte da unità disaccaridiche ripetute, tipicamente un acido uronico (come l'acido glucuronico o l'acido iduronico) e un amminozucchero (come la glucosamina o la galattosamina). Molti GAG sono solfatati, conferendo loro una carica negativa elevata. Questa carica negativa attira acqua e cationi, rendendo i proteoglicani altamente idratati.
Esistono diverse classi principali di GAG che si trovano nei proteoglicani, tra cui:
I proteoglicani si trovano in diverse posizioni nel corpo, tra cui:
Le funzioni dei proteoglicani sono estremamente varie e dipendono dalla loro struttura specifica, dalla loro posizione e dalle loro interazioni con altre molecole. Alcune delle funzioni chiave includono:
Alterazioni nella sintesi, degradazione o modificazione dei proteoglicani sono associate a diverse malattie, tra cui cancro, artrite e malattie cardiovascolari.
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