Cos'è emoglobina?

Emoglobina

L'emoglobina (Hb) è una proteina globulare presente nei <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/globuli%20rossi">globuli rossi</a> (eritrociti) dei vertebrati e di alcuni invertebrati. La sua principale funzione è il trasporto dell'ossigeno (O₂) dai polmoni ai tessuti del corpo e di una parte del diossido di carbonio (CO₂) dai tessuti ai polmoni.

Struttura:

• L'emoglobina è un <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/tetramero">tetramero</a>, composto da quattro subunità.
• Ogni subunità contiene un gruppo eme e una catena di globina.
• Il <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/gruppo%20eme">gruppo eme</a> è un anello porfirinico contenente un atomo di ferro (Fe²⁺) al centro. È l'atomo di ferro che lega reversibilmente l'ossigeno.
• Esistono diverse tipologie di catene globiniche, come α, β, γ, δ, ε, etc., che si combinano per formare diverse varianti di emoglobina. Ad esempio, l'emoglobina adulta più comune (HbA) è composta da due subunità α e due subunità β (α₂β₂).
• L'emoglobina fetale (HbF) è composta da due subunità α e due subunità γ (α₂γ₂), e ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'HbA.

Funzione:

• Trasporto dell'ossigeno: L'emoglobina si lega all'ossigeno nei polmoni, dove la pressione parziale di ossigeno è alta, formando l'<a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/ossihemoglobina">ossihemoglobina</a>. Nei tessuti, dove la pressione parziale di ossigeno è bassa, l'emoglobina rilascia l'ossigeno.
• Trasporto del diossido di carbonio: L'emoglobina trasporta anche una parte del diossido di carbonio dai tessuti ai polmoni. Il CO₂ si lega all'emoglobina, formando la <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/carbaminoemoglobina">carbaminoemoglobina</a>. Questo legame è diverso da quello dell'ossigeno e non avviene nel gruppo eme, ma sulle catene globiniche.
• Effetto Bohr: L'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dal pH e dalla concentrazione di CO₂. Un pH più basso (ambiente più acido) e una maggiore concentrazione di CO₂ diminuiscono l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, facilitandone il rilascio nei tessuti. Questo è noto come <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/effetto%20Bohr">effetto Bohr</a>.
• Regolazione del flusso sanguigno: L'emoglobina può anche rilasciare ossido nitrico (NO), un vasodilatatore, contribuendo alla regolazione del flusso sanguigno.

Varianti e patologie:

• Esistono numerose varianti genetiche dell'emoglobina, alcune delle quali possono causare malattie come l'<a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/anemia%20falciforme">anemia falciforme</a> e la <a href="https://it.wikiwhat.page/kavramlar/talassemia">talassemia</a>. Queste malattie sono causate da mutazioni nelle catene globiniche che alterano la struttura e la funzione dell'emoglobina.
• Altre patologie correlate all'emoglobina includono l'anemia (carenza di emoglobina), la policitemia (eccesso di globuli rossi e quindi di emoglobina), e la metaemoglobinemia (presenza di metaemoglobina, una forma di emoglobina non funzionale).

L'emoglobina è quindi una molecola essenziale per la vita, che svolge un ruolo cruciale nel trasporto dei gas respiratori e nella regolazione del flusso sanguigno. Le sue caratteristiche strutturali e funzionali la rendono un perfetto esempio di come una proteina complessa possa svolgere un compito biologico vitale.