Cos'è pepsina?

Pepsina

La pepsina è un enzima proteolitico (o peptidasi) prodotto dalle cellule principali dello stomaco dei vertebrati. La sua funzione principale è la digestione delle proteine nel cibo.

Funzione:

• Digestione delle Proteine: La pepsina idrolizza (scinde) i legami peptidici tra gli amminoacidi che compongono le proteine. Converte le proteine in peptidi più piccoli, che sono poi ulteriormente degradati da altri enzimi nell'intestino tenue.
• Attivazione: La pepsina è secreta come pepsinogeno, una forma inattiva (zimogeno). Il pepsinogeno viene attivato dalla presenza di acido cloridrico (HCl) nello stomaco, oppure per autocatalisi (la pepsina stessa può attivare altre molecole di pepsinogeno). L'acido cloridrico crea un ambiente a basso pH, ottimale per l'attività della pepsina.
• pH Ottimale: La pepsina lavora in modo più efficiente in un ambiente acido, con un pH ottimale di circa 2.0. Il pH basso nello stomaco (dovuto alla secrezione di HCl) fornisce l'ambiente ideale per la sua attività.

Produzione e Regolazione:

• Cellule Principali: La pepsina è prodotta dalle cellule principali delle ghiandole gastriche nello stomaco.
• Stimoli alla Secrezione: La secrezione di pepsinogeno (e quindi indirettamente di pepsina) è stimolata da diversi fattori, tra cui il nervo vago, la gastrina e l'istamina.

Importanza Clinica:

• Ulcere Peptiche: Un'eccessiva attività della pepsina e dell'acido cloridrico può contribuire alla formazione di ulcere peptiche nello stomaco e nel duodeno.
• Reflusso Gastroesofageo (GERD): La pepsina può contribuire ai danni all'esofago nel reflusso gastroesofageo. Anche piccole quantità di pepsina nel reflusso, se attivate in ambienti meno acidi (come nell'esofago), possono causare infiammazione e danni.
• Diagnosi: La pepsina può essere misurata in campioni biologici (come il lavaggio bronchiale) per aiutare nella diagnosi di alcune condizioni, come le patologie correlate al reflusso.

Meccanismo d'Azione:

La pepsina è una endopeptidasi, il che significa che scinde i legami peptidici all'interno della catena proteica, piuttosto che rimuovere gli amminoacidi terminali. Ha una preferenza per i legami peptidici adiacenti ad amminoacidi aromatici come fenilalanina, tirosina e triptofano.