La transpeptidasi (nota anche come peptidil transferasi) è un enzima che catalizza la formazione di legami peptidici, svolgendo un ruolo fondamentale nella biosintesi delle proteine nei ribosomi. In particolare, la transpeptidasi è responsabile del trasferimento dell'amminoacil-tRNA dal sito A al sito P del ribosoma, permettendo così l'allungamento della catena polipeptidica.
Ecco alcuni punti chiave relativi alla transpeptidasi:
Funzione: La sua funzione primaria è la catalisi del legame peptidico tra l'amminoacido legato al tRNA nel sito A (aminoacil-tRNA) e il polipeptide nascente legato al tRNA nel sito P (peptidil-tRNA). Questo processo allunga la catena polipeptidica di un amminoacido alla volta.
Localizzazione: Nei procarioti e negli eucarioti, l'attività transpeptidasica risiede nel ribosoma, specificamente nella grande subunità ribosomale.
Meccanismo catalitico: Il meccanismo esatto non è completamente compreso, ma si ritiene che coinvolga un attacco nucleofilo dell'ammino gruppo dell'amminoacil-tRNA sull'estere carbonilico del peptidil-tRNA.
Target farmacologici: Alcuni antibiotici, come ad esempio il cloramfenicolo e i macrolidi, inibiscono l'attività della transpeptidasi ribosomale, bloccando la sintesi proteica nei batteri e quindi impedendone la crescita.
Enzimi PBPs (Penicillin-Binding Proteins): Nei batteri, un'altra classe di transpeptidasi è coinvolta nella biosintesi del peptidoglicano, un componente essenziale della parete cellulare batterica. Questi enzimi sono noti come PBPs (Penicillin-Binding Proteins) perché sono i target degli antibiotici beta-lattamici, come la penicillina. L'inibizione delle PBPs porta alla distruzione della parete cellulare e alla morte del batterio. Il meccanismo di inibizione coinvolge la formazione di un legame covalente tra l'antibiotico beta-lattamico e il sito attivo della PBP, inattivando l'enzima.
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