La transaminazione è una reazione chimica cruciale nel metabolismo degli amminoacidi. Consiste nel trasferimento di un gruppo amminico (NH<sub>2</sub>) da un α-amminoacido a un α-chetoacido. Questa reazione è catalizzata da enzimi chiamati aminotransferasi (o transaminasi), che richiedono il coenzima piridossal fosfato (derivato dalla vitamina B6).
L'equazione generale della transaminazione è:
α-amminoacido<sub>1</sub> + α-chetoacido<sub>2</sub> ⇌ α-chetoacido<sub>1</sub> + α-amminoacido<sub>2</sub>
Punti chiave:
Scopo: La transaminazione permette la sintesi di amminoacidi non essenziali e la rimozione di gruppi amminici dagli amminoacidi per la loro successiva degradazione o utilizzo in altre vie metaboliche, come il ciclo dell'urea.
Reversibilità: La reazione è reversibile, consentendo l'interconversione degli amminoacidi e dei chetoacidi. Questo è importante per mantenere l'equilibrio metabolico.
Enzimi: Le aminotransferasi sono specifiche per i loro substrati, ma tendono ad accettare una gamma di α-amminoacidi e α-chetoacidi. Alcune aminotransferasi comuni includono l'alanina transaminasi (ALT) e l'aspartato transaminasi (AST). Livelli elevati di queste transaminasi nel siero sanguigno possono indicare danni al fegato o ad altri tessuti.
Piridossal fosfato (PLP): Questo coenzima è essenziale per l'attività delle aminotransferasi. Il PLP si lega all'enzima e partecipa direttamente al trasferimento del gruppo amminico.
Ruolo nel metabolismo: La transaminazione connette il metabolismo degli amminoacidi con altre vie metaboliche, come il ciclo di Krebs (o ciclo dell'acido citrico), fornendo o utilizzando intermediari come il α-chetoglutarato.
In sintesi, la transaminazione è una reazione biochimica fondamentale per il metabolismo degli amminoacidi, essenziale per la sintesi, la degradazione e l'interconversione degli amminoacidi, e per la connessione tra il metabolismo degli amminoacidi e altre vie metaboliche centrali.
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