La costante di dissociazione (K<sub>d</sub>) è una misura quantitativa dell'affinità tra due molecole che si legano reversibilmente. Descrive la tendenza di un complesso, come un ligando-recettore o un enzima-substrato, a dissociarsi nei suoi componenti.
Definizione:
La K<sub>d</sub> è la concentrazione di ligando alla quale metà dei siti di legame sono occupati all'equilibrio. Più bassa è la K<sub>d</sub>, maggiore è l'affinità tra le due molecole.
Equilibrio di Dissociazione:
Per una reazione reversibile in cui un ligando (L) si lega a un recettore (R) per formare un complesso (RL):
R + L ⇌ RL
La costante di dissociazione è definita come:
K<sub>d</sub> = [R][L] / [RL]
Dove:
Interpretazione e Significato:
Una bassa K<sub>d</sub> (https://it.wikiwhat.page/kavramlar/bassa%20Kd) indica una elevata affinità di legame. Questo significa che è necessaria una bassa concentrazione di ligando per saturare il recettore.
Un'alta K<sub>d</sub> (https://it.wikiwhat.page/kavramlar/alta%20Kd) indica una bassa affinità di legame. È necessaria una concentrazione di ligando più alta per raggiungere la saturazione del recettore.
La K<sub>d</sub> ha le unità di concentrazione (tipicamente molarità, M).
Applicazioni:
La K<sub>d</sub> è un parametro cruciale in molti campi, tra cui:
Determinazione Sperimentale:
La K<sub>d</sub> può essere determinata sperimentalmente utilizzando diverse tecniche, tra cui:
Relazione con la Costante di Associazione (K<sub>a</sub>):
La costante di associazione (K<sub>a</sub>) è l'inverso della costante di dissociazione:
K<sub>a</sub> = 1 / K<sub>d</sub>
Una alta K<sub>a</sub> (https://it.wikiwhat.page/kavramlar/alta%20Ka) corrisponde a una elevata affinità di legame, mentre una bassa K<sub>a</sub> (https://it.wikiwhat.page/kavramlar/bassa%20Ka) indica una bassa affinità. Spesso si preferisce utilizzare la K<sub>d</sub> perché è più intuitiva (valori più bassi indicano legami più forti).